Son los nutrientes que forman los ladrillos del cuerpo: Su función es primordialmente estructural. Están formadas como las anteriores por Hidrógeno, Carbono, oxígeno, y además por Nitrógeno. Son los nutrientes más caros de producir biológicamente, 1 Kg. de proteína de buey necesita 17 Kg. de proteína de granos vegetales, el pollo, la leche o los huevos solamente 4,5 Kg de proteína vegetal. Están formadas por aminoácidos, esenciales o no esenciales.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Aquellos que no se pueden sintetizar en el organismo, y es necesario ingerirlos con la dieta. Son 8 y según la proporción o la existencia de estos aminoácidos esenciales en la proteína, esta será de mejor o peor calidad. Los aminoácidos esenciales son 8: Valina, Leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, Ttreonina, y metionina.

En función de este dato se ha tratado de obtener la proteína ideal en composición de aminoácidos, resultando una próxima a la de la leche o el huevo. Es conveniente observar que las proteínas de origen animal cumplen mejor las proporciones de aminoácidos esenciales que las vegetales. Y desde luego la complementariedad de las proteínas de origen vegetal-animal resulta fundamental para aprovechar las proteínas como elementos plásticos. Vg Maíz (pobre en lisina) con alubias (pobre en metionina) se complementan.

Contenido aminoacídico (como % de proteínas) en algunos alimentos

Digestibilidad y capacidad para impulsar el crecimiento corporal

Consumo de aminoácidos esenciales y proteínas por individuos vegetarianos en Estados Unidos (g)

CALCULO DE LA CALIDAD DE LAS PROTEÍNAS

1.- Aminoácido limitante = Las proteínas se aprovechan en función de la menor cantidad de aminoácido esencial existente.

2.- Valor biológico BV = N Absorbido y retenido/N Absorbido en tracto intestinal

3.- Coeficiente de eficacia proteica PER = Incremento de peo/g de proteína ingerida

4.- Utilización proteica neta = N Absorbido y retenido/N ingerido

Las proteínas producen 4 kilocalorías por cada gramo de estas que se queman, aunque se quema muy poco, puesto que la mayor parte se usa en funciones estructurales.

Funciones de las proteínas

1.- Formación de enzimas

2.- Como reserva, (albúminas y globulinas)

3.- Transportadoras, (Hemoglobina)

4.- Contractiles (Actina y miosina)

5.- Función inmunitaria (Anticuerpos)

6.- Tóxicas, Cl. Botulinum, venenos de ofidios, etc.

7.- Hormonas

8.- Estructurales

9.- De relleno, como el tejido conjuntivo (Elastina colágeno y reticulina)

Recomendaciones de proteínas* en los diferentes grupos de edad (H. Dupin)

* Se suele recomendar que la ingesta de proteínas se divida en un 50% proteínas    animal y otro 50% proteína vegetal.

Una enfermedad típica del tercer mundo es la ausencia de proteínas en la dieta. Esta ausencia de deriva en una enfermedad llamada Kwashiorkor que se caracteriza por el abultamiento del vientre del niño y la muerte por diarrea y deshidratación.

ESTRUCTURA PROTEICA

Existe un aspecto muy importante en las proteínas que es su estructura. Tienen cuatro: PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA.

* La estructura PRIMARIA no es mas que la sucesión de aminoácidos uno detrás de otro.

* La estructura SECUNDARIA es la forma en que esos aminoácidos se pliegan entre si dos dimensiones.

* La estructura TERCIARIA es la que forman las proteínas cuando se pliegan creando formas complejas en tres dimensiones.

* La estructura CUATERNARIA es la que forman diversas estructuras terciarias cuando se unen entre sí.

DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Comienza en el estomago gracias al ácido clorhídrico y a la pepsina, el polímero desnaturaliza las estructuras y al enzima escinde los enlaces. La digestión continua en el duodeno, tripsina quimiotripsina, carboxipeptidasas (Jugo pancreático). Los aminoácidos se absorben por transporte activo, de forma que gasta energía. (Algunas proteínas pueden pasar directamente a torrente circulatorio sin escindirse en aminoácidos sueltos. Estas proteínas exógenas se consideran moléculas extrañas que suelen iniciar los mecanismos de alergias, enfermedades autoinmunes celiaquías, etc). Una vez en sangre van por Porta al hígado, donde se degradan. Si el Hígado recibe exceso de estos aminoácidos las enzimas no son capaces de metabolizar todos los que les llegan, reduciendo así la formación de nuevas proteínas. La degradación de proteínas también esta regulada por la insulina. La mayor parte del Nitrógeno procedente del catabolismo de las proteínas se elimina como urea y en menor medida como amoniaco y Urea por orina.